Chymotrypsin - Wofür ist es wichtig?

Bei Chymotrypsin handelt es sich um ein Enzym, das bei der Verdauung im menschlichen Körper eine Rolle spielt. Als Enzym besitzt es die Aufgabe, Proteine aus der Nahrung aufzuspalten und in kleine Bestandteile - sogenannte Oligopeptide - zu zerlegen, die dann im Darm aufgenommen werden können. Hergestellt wird Chymotrypsin in der Bauchspeicheldrüse und spielt neben anderen Verdauungsenzymen, wie beispielsweise Trypsin, Pepsin oder die Carboxypeptidasen, eine wichtige Rolle bei der Aufnahme von Eiweißen.

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Chymotrypsin ist ein Enzym aus der Bauchspeicheldrüse (Pankreas), das für die Zerkleinerung und Aufspaltung von mit der Nahrung aufgenommenen Proteinen zuständig ist. Dabei werden die Proteine in sogenannte Oligopeptide (Zusammensetzung aus weniger als 10 Aminosäuren) gespalten, damit sie anschließend im Dünndarm leichter über die Schleimhaut aufgenommen werden und in den Kreislauf gebracht werden können. So kann der Körper wichtige Bestandteile aus proteinhaltigen Nahrungsmitteln, wie Nüssen, Vollkornbrot, Geflügel oder Fisch, aufnehmen. Dies ist wiederum wichtig, damit der Körper daraus eigene Proteine aufbauen kann. Hierzu gehören beispielsweise Hormone und Antikörper für das Immunsystem, aber auch Proteine für die Blutgerinnung, den Muskelaufbau, Haare und Nägel.

Bei Chymotrypsin handelt es sich um eine Endopeptidase. Endopeptidasen sind Enzyme, die für die Spaltung von Bindungen zwischen den einzelnen Aminosäuren, den Peptidbindungen, zuständig sind. Dadurch können Proteine aus der Nahrung in Peptidfragmente zerkleinert werden. Diese werden dann wiederum von anderen Peptidasen weiter bis in die einzelnen Aminosäuren gespalten.

Als Endopeptidase gehört Chymotrypsin zur Gruppe der Serinproteasen. Dies bedeutet, dass im so genannten aktiven Zentrum, also der Hauptarbeitsstelle des Enzyms, die Aminosäure Serin sitzt. Diese besitzt eine bestimmte Gruppe (Hydroxygruppe), die bei der Spaltung einer Peptidbindung wichtig ist.

Die Proteine, die Chymotrypsin zerkleinert, werden dabei immer an bestimmten Positionen der Abfolge von Aminosäuren gespalten. Dies sind die so genannte aromatische Aminosäuren Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin.

Die spaltende Funktion von Chymotrypsin spielt in der Medizin auch bei dem Abbau von Immunkomplexen, die den Körper schädigen könnten, eine Rolle. Außerdem kann Chymotrypsin bei Entzündungen oder Schmerzen des Bewegungsapparates zu deren Linderung führen. Es reduziert klassische Zeichen von Entzündungen, wie Schwellungen oder lokale Rötungen der Haut. Gelegentlich wird es auch zur Schleimlösung bei Lungenentzündungen oder Asthma genutzt.

Bei Chymotrypsin handelt es sich im Endeffekt um eine Familie verschiedener Formen. Alle haben gemeinsam, dass sie Serinproteasen aus der Bauchspeicheldrüse sind.

Zunächst muss zwischen der inaktiven und der aktiven Form unterschieden werden. In der Bauchspeicheldrüse wird zunächst eine inaktive Vorstufe (ein sogenanntes Zymogen) von Chymotrypsin hergestellt, die sich Chymotrypsinogen nennt. Wird diese aus dem Pankreas ausgeschüttet und gelangt in den Dünndarm, kann sie durch Trypsin, ein anderes Enzym aus der Bauchspeicheldrüse, gespalten und in das aktive Chymotrypsin überführt werden. Hierbei wird das Chymptrypsinogen in drei Anteile zerkleinert.

Des Weiteren kann zwischen Chymotrypsin A, B1, B2 und C unterschieden werden. Die für den menschlichen Körper relevanteste Formen sind Chymotrypsin B1 und Chymotrypsin B2. Die Form Chymotrypsin C wurde in der Bauchspeicheldrüse von Schweinen entdeckt, denen die B-Form fehlt.

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Bei den verschiedenen Formen des Chymotrypsins handelt es sich einheitlich um Serinproteasen, in deren aktiven Zentrum (hier findet die Hauptaktivität des Enzyms statt) sich die Aminosäure Serin befindet. Die Unterschiede zwischen den Formen ergeben sich in der Struktur, den Stellen, an denen die Proteine gespalten werden (Spalt- bzw. Substratspezifität), und der Aktivität.

Die Vorstufe Chymotrypsinogen ist inaktiv und nicht in der Lage Proteine an ihren Peptidbindungen zu spalten. Das Chymotrypsin selbst ist hingegen durch die Spaltung durch Trypsin aktiv und in der Lage zu funktionieren.

Alle Formen spalten die Proteine an den Aminosäuren Tyrosin und Tryptophan. Chymotrypsin B spaltet zusätzlich auch noch weitere Bindungen, die beispielsweise in dem Molekül Glucagon befinden.

Die Bildung von Chymotrypsin erfolgt in der Bauchspeicheldrüse, dem sogenannten exokrinen Teil des Pankreas. Dort wird Chymotrypsin in einer zunächst inaktiven Vorstufe (Zymogen) hergestellt. Diese Zymogen-Form wird auch Chymotrypsinogen genannt. Gelangt Chymotrypsinogen in den Dünndarm wird es dann durch das Pankreasenzym Trypsin in drei verschiedene Anteile gespalten, wobei auch das aktive Chymotrypsin entsteht.

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Da Chymotrypsin als Verdauungsenzym nur bei einem bestimmten pH-Wert richtig wirken kann, ist es wichtig, dass die pH-Werte im gastrointestinalen Abschnitt einigermaßen konstant bleiben. Chymotrypsin entfaltet seine volle Wirksamkeit bei einem pH-Wert zwischen 7 und 9, was normalerweise innerhalb des pH-Bereichs des gesamten Dünndarms liegt.

Um den Chymotrypsin-Wert zu bestimmen wird eine Stuhlprobe benötigt. In dieser wird die Aktivität von Chymotrypsin mithilfe der sogenannten Photometrie bestimmt. Dabei wird mit Hilfe eines speziellen Geräts, das bestimmte Wellenlängen in Form von Lichtabsorption messen kann, in der Stuhlprobe überprüft, ob und wenn ja in welchem Ausmaß Chymotrypsin aktiv ist. Diese Messmethode wird in der Medizin auch bei zahlreichen anderen Messungen benutzt.

Bei einem gesunden Menschen beträgt die Aktivitätsmessung von Chymotrypsin mehr als 6 U/g (Unit pro Gramm Stuhl). Liegt der Wert zwischen 3 und 6 U/g sollte dieser Befund zeitnah noch einmal kontrolliert werden. Bei einem Wert von unter 3 U/g ist dies mit großer Sicherheit ein Hinweis auf eine Erkrankung der Bauchspeicheldrüse, wodurch es zu einem Mangel des Chymotrypsin kommt.

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Wenn ein Mangel an Chymotrypsin besteht, können die Proteine aus der aufgenommenen Nahrung nur noch unzureichend gespalten und dadurch wichtige Nährstoffe nicht mehr in ausreichender Konzentration aufgenommen werden. Hierdurch ist die gesamte Schleimhaut des Darms gestört und es kommt zu bakteriellen Fehlbesiedlungen, Entzündungen und zu einer Rückbildung der Oberfläche (Atrophie der Dünndarmzotten). Außerdem kommt es durch die fehlende Resorption zum Gewichtsverlust und Mangelerscheinungen, da wichtige Proteine aus der Nahrung nicht mehr gespalten und in den Kreislauf gebracht werden können.

Ein Mangel an Chymotrypsin kann durch eine sogenannte exokrine Pankreasinsuffizienz entstehen. Dies bedeutet, dass der Teil der Bauchspeicheldrüse geschädigt ist, der für die Bildung der Verdauungsenzyme, inklusive Chymotrypsin, zuständig ist. Die exokrine Pankreasinsuffizienz wiederum kann verschiedene Ursachen, wie beispielsweise Zystische Fibrose (Mukoviszidose), eine Bauchspeicheldrüsenentzündung (Pankreatitis), Gallensteine, übermäßiger Alkoholmissbrauch oder Infektionen haben. Weitere mögliche Ursachen können Tumore des Pankreas oder verschiedene Medikamente sein.

Bei einem Verdacht auf eine der genannten Erkrankungen sollten allerdings auch andere diagnostische Maßnahmen zur Abklärung erfolgen.

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Bei einem Mangel an Chymotrypsin kann dies durch eine Gabe von Enzympräparaten ausgeglichen werden. Dabei handelt es sich um Enzym-Ergänzungen für die Bauchspeicheldrüse, das heißt einer Tablette, die mehrere Enzyme enthält, die normalerweise in der Bauchspeicheldrüse gebildet werden. Dies sollte allerdings nur in enger Absprache mit einem Arzt erfolgen, da bei einem Chymotrypsin-Mangel auch immer gilt, die Ursache dieses Mangels, also die exokrine Pankreasinsuffizienz, zu behandeln. Die Enzympräparate müssen zu den Mahlzeiten eingenommen werden, um die aufgenommene Nahrung direkt spalten zu können.

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