Trypsin

Trypsin ist ein Enzym, das in der Bauchspeicheldrüse gebildet wird und für die Verdauung des Menschen von großer Bedeutung ist. Es aktiviert im Darm andere Verdauungsenzyme aus der Bauchspeicheldrüse, die wiederum Proteine, die mit der Nahrung aufgenommen werden, weiter aufspalten. Diese können dann im weiteren Verlauf der Passage durch den Darm aufgenommen werden. Somit ist Trypsin als Aktivator für verschiedene Verdauungsenzyme wichtig für die Resorption von Eiweißen.

Trypsin wird in der Bauchspeicheldrüse (Pankreas) gebildet und ist als Enzym dafür zuständig, dass andere Verdauungsenzyme aus der Bauchspeicheldrüse aktiviert werden. Dabei handelt es sich vor allem um Chymotrypsin, Elastase und Carboxypeptidase. Somit löst Trypsin eine Aktivierungskaskade aus, die für die Verdauung von Proteinen aus der Nahrung von entscheidender Bedeutung ist. Bei einem Mangel kommt es daher zu schwerwiegenden Störungen im Körper und vor allem im Dickdarm zur Fäulnis.

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• Chymotrypsin 
• Carboxypeptidase

Die Enzyme, die Trypsin aktiviert, können wiederum Proteine aus der Nahrung zerkleinern und in sogenannte Oligopeptide spalten. Diese können dann wiederum im Dünndarm leichter aufgenommen und über den Kreislauf an verschiedene Stellen im Körper transportiert werden. Die Protein-Bestandteile aus der Nahrung benötigt der Körper vor allem, um daraus eigene Proteine aufzubauen. Diese werden zum Beispiel für die Körperstruktur in Form von Haut, Bindegewebe, Muskel oder Knochen gebraucht. Aber auch als Hormone, Antikörper für das Immunsystem oder zum Sauerstofftransport braucht der Körper Proteine.

Als Enzym besitzt Trypsin spezifische Eigenschaften in Bezug auf die Art, wie es Proteine spaltet. Es ist eine sogenannte Endopeptidase, was bedeutet, dass es Peptidbindungen, also die Bindungen zwischen einzelnen Aminosäuren (aus denen ein Peptid bzw. Protein besteht), innerhalb des Proteins spaltet.

Neben der Hauptaufgabe bei der Verdauung kann Trypsin außerdem Schmerzen, die beispielsweise im Rahmen einer Arthritis auftreten, reduzieren.
Des Weiteren spielt es beim Abbau verschiedener Komplexe bei Autoimmun-Krankheiten eine Rolle und kann eine übermäßige Zusammenlagerung von Blutplättchen verhindern. Letzteres geschieht dadurch, dass Trypsin andere Enzyme, wie Plasmin, aktiviert, die wiederum Fibrin auflösen und somit das zusammenhaftende Netz der Blutplättchen lösen

Trypsin ist ein Enzym, das dazu neigt andere Proteine zu spalten. Daher ist es wichtig, dass diese Funktion nicht bereits am Ort der Herstellung, also der Bauchspeicheldrüse, in Kraft tritt. Um dies zu verhindern wird Trypsin in einer inaktiven Vorstufe hergestellt. Diese Vorstufe wird auch als Proenzym bezeichnet und ist im Falle des Trypsins das Trypsinogen.

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Bei einer Nahrungsaufnahme wird die inaktive Vorstufe Trypsinogen aus dem Pankreas ausgeschüttet und im Dünndarm aktiviert. Dies geschieht durch ein weiteres Enzym, das als Entereopeptidase bezeichnet wird. Dabei werden Teile des Trypsinogen abgespalten, wodurch die aktive Form Trypsin entsteht.

Bei der Diagnostik mancher Krankheiten, wie beispielsweise Mukoviszidose, ist es von Bedeutung den Trypsin-Spiegel im menschlichen Körper zu messen. Hierfür kann auch die Menge an Trypsinogen im Körper bestimmt werden, weil diese im direkten Zusammenhang mit der Menge an verfügbarem Trypsin steht.

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Bei Antitrypsin handelt es sich um einen sogenannten Proteaseinhibitor. Das bedeutet, dass Antitrypsin in der Lage ist zu verhindern, dass Trypsin seine Aufgabe erfüllt und Eiweiße spaltet. Dies ist vor allem für die Zerkleinerung von Proteinen im Blut von Bedeutung.

Erfahren Sie mehr zum Thema: Alpha-1-Antitrypsin

Antitrypsin wird meist als Alpha-1-Antitrypsin bezeichnet, da es in einem Nachweisverfahren (der Eiweißelektrophorese) in der sogenannten Alpha-1-Fraktion nachweisbar ist. Es wird zum Großteil in der Leber hergestellt und ist wichtig, um übermäßige Entzündungen im Körper durch die Hemmung von verschiedenen Enzymen, wie Trypsin, Plasmin, oder Thrombin zu verhindern. Bei einem Mangel kommt es demensprechend zu schwerwiegenden Beeinträchtigungen der Leber, aber auch der Lunge.

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Trypsininhibitoren sind Peptide, die verhindern, dass Trypsin seine Wirkung im Darm entfalten kann oder diese einschränken. Dabei wird Trypsin blockiert und kann seine Aufgabe als Aktivator anderer Verdauungsenzyme im Darm nicht erfüllen.

Trypsininhibitoren befinden sich in verschiedenen Nahrungsmitteln. Ein bekannter Vertreter sind Sojabohnen, die in roher Form Trypsininhibitoren enthalten. Bei einem Verzehr von rohen Sojabohnen kann es daher zur Störung der Proteinverdauung im Darm kommen. Um dies zu verhindern sollten die Sojabohnen vor dem Verzehr gekocht werden, da hierdurch die Trypsininhibitoren inaktiviert werden. Bei Sojabohnen-Mehl sollte sichergestellt werden, dass dieses einen Röstprozess durchlaufen hat, da hierdurch ebenfalls die Trypsininhibtoren unschädlich gemacht werden. Ansonsten könnten Verdauungsprobleme auftreten.

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Um den Trypsinwert zu bestimmen wird eine Blutprobe benötigt. Aus dieser kann in einem medizinischen Labor die Menge an vorhandenem Trypsin bestimmt werden.

Der Wert liegt bei einem gesunden Menschen zwischen 10 und 57 μg pro Liter Blut.

In der Regel wird der Trypsinwert bestimmt, wenn der Verdacht besteht, dass eine akute Entzündung der Bauchspeicheldrüse, also eine Pankreatitis, vorliegen könnte. Hierfür sollten allerdings zusätzlich andere Parameter, wie der Elastase-Wert bestimmt werden.

Ist der Wert von Trypsin im Blut erhöht bedeutet dies, dass entweder eine übermäßige Menge des Verdauungsenzyms aus der Bauchspeicheldrüse ausgeschüttet wird oder zu wenig Trypsin aus dem Körper nach Erfüllung seiner Funktion ausgeschieden wird.

Eine übermäßige Sekretion des Trypsins kann durch eine akute Entzündung der Bauchspeicheldrüse, also eine Pankreatitis, verursacht werden. Es kann sich aber auch um einen Schub einer chronischen, also bereits länger bestehenden, Pankreatitis handeln. Des Weiteren kommen ein Tumor des Pankreas oder eine zystischen Pankreasfibrose im Rahmen einer Mukoviszidose als mögliche Ursachen in Frage. Besteht ein Verdacht auf eine dieser Krankheiten sollten zur Abklärung allerdings weitere Parameter der Bauchspeicheldrüse beurteilt werden.

Eine weitere mögliche Ursache für die Erhöhung des Trypsinwerts ist die Niereninsuffizienz. Auch diese Erkrankung sollte bei Verdacht weiter ärztlich abgeklärt werden.

Informieren Sie sich weiter unter: Bauchspeicheldrüsenentzündung

Da Trypsin ein entscheidender Bestandteil der Aktivierungskaskade für Verdauungsenzyme im Darm ist führt ein Mangel zu einer unzureichenden Verdauung und Aufnahme von Proteinen aus der Nahrung.
Die fehlende Resorption der Nahrungseiweiße führt zum Verlust von Gewicht und Mangelerscheinungen durch fehlende Proteine im menschlichen Körper. Außerdem kommt es zu einer sogenannten Darmfäulnis mit einer Anreicherung von Stickstoffhaltigen Verbindungen. Dies kann auch an Fleischfasern im Stuhl erkannt werden.

Trypsin kann wie die meisten anderen Verdauungsenzyme nur bei einem bestimmten pH-Wert richtig arbeiten. Der hierfür optimale pH-Bereich liegt für Trypsin zwischen 7 und 8 und entspricht damit dem pH-Bereich bei einem gesunden Menschen im Dünndarm. Verändert sich dieser Bereich kann Trypsin nicht mehr ausreichend wirken und es kann in Folge zu einer Störung der Resorption von Proteinen aus der Nahrung kommen.

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Trypsin wird, wie viele andere Verdauungsenzyme auch, in der Bauchspeicheldrüse, genauer gesagt dem exokrinen Teil des Pankreas hergestellt. Dort wird es zunächst als Proenzym Trypsinogen ausgeschüttet und dann im Dünndarm durch das Enzym Entereopeptidase in eine aktive Form überführt, die wiederum dann weitere Verdauungsenzyme aktivieren kann.